Реферат: Исследование некоторых физико-химических свойств протеиназы Penicillium wortmannii

          Комплексный подход к отбору учебного материала для реализации межпредметных связей включает:

1.   Анализ учебного материала курса химии с целью выявления вопросов, для многоаспектного освещения которых необходимо привлечь межпредметный материал.

2.   Анализ и отбор материала смежных дисциплин, связи с которыми учитель предполагает реализовать в учебном процессе.

3.   Дозирование межпредметного материала, включаемого в содержание урока и прогнозирование предполагаемых результатов межпредметного синтеза.

          В курсе химии 8 класса преобладают предшествующие и сопутствующие связи, а в курсе химии 9 класса – сопутствующие и перспективные. В связи с этим цели реализации межпредметных связей различны. Если в 8 классе важнейшая цель – формирование у учащихся прочной понятийно-теоретической базы, на основе которой будет строиться дальнейшее изучение курса, то в 9 классе – формирование системных знаний по предмету, многоаспектное освещение изучаемого материала и расширение научного кругозора учащихся.

          С учетом этого авторы [23] предлагают следующие принципы отбора межпредметного материала к уроку:

1.   соответствие межпредметного материала направленности и специфике общеобразовательного учреждения;

2.   соответствие межпредметного материала целям и предметному содержанию обучения;

3.   направленность межпредметных связей на решение целесообразных учебных проблем;

4.   использование разнообразных видов межпредметных связей при лидирующем значении предшествующих и сопутствующих связей в 8 классе и сопутствующих и перспективных в 9 классе [23].

4.3 Методические рекомендации по реализации принципов межпредметных связей при изучении тем, связанных с понятием «ферментные препараты».

          Впервые в курсе химии понятие о ферментах как о веществах, ускоряющих химические реакции, может быть представлено при изучении темы: «Скорость химической реакции. Факторы, влияющие на скорость химической реакции», а более полно при изучении темы «Катализ». (9 класс в школах с углубленным изучением химии).

Тема урока: «КАТАЛИЗ».  (9 класс).

Методические рекомендации.

1.В начале урока проводят беседу с учащимися, в ходе которой закрепляются их знания по пройденному материалу:

        -Что такое скорость химической реакции? Приведите примеры реакций протекающих мгновенно, медленно, очень замедленно.

        -Назовите условия, которые влияют на скорость химической реакции.

        -Что такое катализатор? Какие из изученных вами реакций протекали в присутствии катализатора?

2.Учитель демонстрирует опыт окисления оксида серы (IV) в присутствии оксида железа (III). В ходе проведения опыта обсуждают ускоряющую роль катализатора в этой реакции. Учитель разъясняет, в чем состоит сущность течения каталитических реакций, сущность катализатора.  Подчеркивают, что катализаторы обладают способностью образовывать с реагирующими веществами очень активные промежуточные соединения с малой продолжительностью существования (использует схему). Далее отмечают, что действие катализаторов строго специфично, при этом важно соблюдать их химическую чистоту.

3.Каталитические процессы широко распространены в жизни животных организмов. Учащиеся отвечают на вопросы:

-Приведите примеры катализаторов в живой природе.

-Как обычно биологи называют эти вещества?

          Остановимся на самой главной функции белков – ферментативной. Все ферменты содержат в своем составе белки, поэтому биохимические реакции находятся под контролем белков. Термин «фермент» с латинского языка переводится как «закваска».

Затем следует сравнить ферменты и  прочие катализаторы. Обращают внимание на то, что обычные катализаторы – вещества небелковой, а ферменты – вещества белковой природы; один катализатор может изменить скорость нескольких реакций, а фермент ускоряет только одну реакцию; ферменты эффективно работают при температуре человеческого тела, а при высокой температуре и давлении разрушаются; ферменты в клетках располагаются не случайно, а в определенном порядке и их действие контролируют гуморальная и нервная системы.

          Учащиеся по группам выполняют лабораторную работу «Действие желудочного сока на белки». Каждая группа исследует одно из условий. Итоги работы обсуждаются и заносятся в таблицу.

Условия действия желудочного сока на белки.

Условия опыта.	Наблюдения.	Выводы.
Белок и желудочный сок при температуре 400С. Крахмал и желудочный сок при температуре 400С. Белок и желудочный сок при 00С. Белок и кипяченый желудочный сок. Белок и желудочный сок с добавлением щелочи.	Взвесь растворяется. Взвесь остаётся. Взвесь остаётся. Взвесь остаётся. Взвесь остаётся.	Фермент работает при температуре тела. Фермент действует только на определенный субстрат – белок. Фермент снижает активность при понижении температуры. Фермент является белком, а белки при кипячении свертываются. Фермент работает только при определенной кислотности среды.

           Затем, из курса анатомии вспоминают, какие ферменты присутствуют в пищеварительных соках организма человека и какие питательные вещества они расщепляют (используют схему) [18].

Тема урока: «БЕЛКИ». (11 класс).

          В начале занятия целесообразно поставить вопрос: Почему многие люди отождествляют понятие «белок» с понятием «жизнь»?

Раскрытие содержания урока пойдет в следующем порядке (схема):

1.Строение и состав белков. Внимание учащихся обращается на формулы некоторых белков: пенициллин – C16H18O4N8 , молоко – C1846H3021O576N468S21, гемоглобин – C3022H4816O872N780S8Fe4.

Формируется вывод о сложности белков, о важнейшем значении их для жизнедеятельности всего живого на Земле.

Далее учитель рассказывает об аминокислотах, их классификации и значении.

2.Структура белков (уровень организации белковой молекулы): первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура.

3.Классификация белков по структуре и функциям:

   а) по структуре: - простые и сложные белки                       

                                -глобулярные и фибриллярные белки

   б) по функциям белков.

          Самой главной функцией белков является ферментативная. Учение о ферментах выделяют в самостоятельную науку – энзимологию. Далее учитель дает классификацию ферментов. Затем более подробно останавливается на механизме действия ферментов. Весь процесс действия фермента можно разделить на три стадии:

          1) распознавание ферментом (E) субстрата (S) и связывание с ним;

          2) образование активного комплекса (ES);

          3) отделение продукта (P), образовавшегося в ходе ферментативной реакции.

          Схема каталитической реакции:

          E+S    ®   ES   ®    E+P

4.Физико-химические свойства белка. Рассматриваются свойства денатурации и ренатурации; факторы, способные вызывать денатурацию (физические и химические).

5.Химия питания. Здоровый образ жизни – прежде всего сбалансированное питание. Учитель предлагает ознакомиться с веществами, входящими в состав пищевых продуктов.

          Задание: «О чем расскажет упаковка». Ребятам предлагается по желанию отобрать несколько упаковок из-под пищевых продуктов, которые наиболее часто употребляются в пищу и которые являются любимыми лакомствами. Они должны определить:

          1)какие основные биохимические компоненты входят в состав продукта и в каком количестве;

          2)какие компоненты продукта в нем являются источниками белков, жиров и углеводов.

          Основной полезный компонент пищи – белки.  

1.Биологическая ценность белка. Задание: Определить биологическую полноценность белка различных пищевых продуктов и лимитирующих аминокислот (используя таблицу об аминокислотном составе некоторых пищевых продуктов). Расчет вести по формуле:

                    Содержание аминокислоты (мг) в 1 г испытуемого белка          

АК= ¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾¾

          Содержание аминокислоты (мг) в 1 г белка по аминокислотной шкале

Где АК – аминокислотный скор.

2.Потребность человека в белках и аминокислотах.

3.Основная белковосодержащая пища. Совместимость белкового питания. Учитывая аминокислотный состав (аминокислотный скор) различных продуктов питания, подобрать их комбинацию, наиболее соответствующую потребностям нашего организма в незаменимых аминокислотах (использовать таблицы об аминокислотном составе пищевых продуктов).

Далее ребятам предлагается тест, рассчитанный на два уровня знаний (первый уровень рассчитан на «4» балла, а второй уровень – на «5» баллов) [29].

Первый уровень.

Второй уровень.

1.   Какова роль ферментов в организме? 2.   Как образованы названия групп ферментов? 3.   Какие функциональные группы входят в состав аминокислот, какие свойства они определяют? 4.   Что такое первичная структура белка? 5.   Что представляет собой вторичная структура белка? 6.   Что такое третичная структура белка? 7. Опыт: -     К раствору белка добавьте хлорид натрия. -     Пронаблюдайте и объясните изменения. -     Добавьте воды до растворения белка. -     Сделайте вывод. 8. Известно, что при продолжительности жизни 70 лет, Обновление белков в организме происходит в среднем 200 раз. Предположите, сколько раз произошло обновление белков в вашем организме. 9. Задача: Известно, что для взрослого человека необходимо 1,5 г белка на 1 кг массы тела в день. Зная свою массу, определите суточную норму потребления белка для своего организма.

1.    Предположите, каковы функции каждой группы ферментов. 2.    Приведите примеры известных вам ферментов, назовите их функции. 3.    По аналогии с примером на доске, напишите уравнение реакции получения трипептида из дипептида (используйте формулу цистеина или серина). Назовите полученный трипептид. 4.    Могут ли измениться свойства белка при нарушении последовательности аминокислотных звеньев в линейной полимерной цепи? 5.    Чем отличается первичная структура белка от вторичной? 6.    Чем отличается третичная структура от первичной и вторичной? 7.    Опыт: -     К раствору белка добавьте концентрированный раствор сульфата меди (II) или другой соли тяжелого металла. -     Пронаблюдайте и объясните изменения. -     Добавьте воды, объясните явление. 8.    В чем заключается сущность гидролиза? 9. Предположите, можно ли пищевые белки заменить другими компонентами рациона (например, жирами и углеводами), чтобы обеспечить важнейшие процессы в организме?

          Подводя итог урока, учитель повторяет, что понятия «жизнь» и «белок» неразрывно связаны. Чтобы ответить на вопрос, что такое жизнь, надо знать, что такое белки. Насколько многообразны белки, настолько сложна и многолика сама жизнь [15, 23,29].

ВЫВОДЫ.

1.   Для осаждения препарата протеиназы целесообразно применять этанол или изопропанол.

2.   Компонентный состав препарата представлен четырьмя фракциями, две из которых протеолитические.

3.   Выяснены температурные оптимумы протеолитических ферментов – для протеиназы I – 60, а для протеиназы II – 400С.

4.   Протеиназа I обладает коллагенолитическим действием.

5.   Протеиназа I является достаточно термостабильной, инактивируется при 600С в течение 60 часов.

6.   Протеиназа I обладает специфичностью к белкам животного происхождения.

 

                        

СПИСОК ЛИТЕРАТУРЫ

1.   Антипова Л.В., Глотова И.А., Кочергина Н.И. Микробные ферментные препараты для обработки вторичного сырья мясной промышленности. // Конференция «Биосинтез ферментов микроорганизмами»: Тез. докл., Москва, 26 – 27 октября 1993г – Москва, 1993. – С.33.

2.   Антипова Л.В., Глотова И.А., Кочергина Н.И., Чурсин В.И., Макарова Е.Г. Разработка и использование специальных микробных препаратов для обработки кожевенного сырья. // Кожевенно-обувная промышленность. – 1994. - № 5 – 8. – С.25 – 27.

3.   Антипова Л.В., Кочергина Н.И. Специальные микробные препараты ферментов в рациональном использовании вторичного мясного сырья. // Всесоюз. науч.-техн. конф. «Совершенствование технологических процессов производства новых видов пищевых продуктов и добавок. Использование вторичного сырья пищевых ресурсов». – Киев, 1991. – Ч.1. – С.222.

4.   Антипова Л.В., Насонова Л.В. Исследование возможности получения белкового концентрата из кератинсодержащего сырья методом микробной ферментации. // Тез. докл. 2 науч.-практ. конф. «Разработка и внедрение безотходных технологий, использование вторичных ресурсов», Киров, 30 – 31 мая 1989г. – Киров, 1989. – С.80 – 81.

5.   Антипова Л.В., Глотова И.А. Основы рационального использования вторичного коллагенсодержащего сырья мясной промышленности. – Воронеж. – 1997. – С.246.

6.   Василевская И.А. Актиномицеты – продуценты биологически активных веществ. – Киев:Высшая школа. – 1979. – С.43.

7.   Грачева И.М. Технология ферментных препаратов. – М.: Агропромиздат. – 1987. – С.391.

8.   Детерман Г. Гель-хроматография. – М.: Мир. – 1970. – С.352.

9.   Зверев И.Д., Максимова В.Н. Межпредметные связи в современной школе. – М.: Педагогика. – 1981. – С.96.

10.       Иванов К.А., Шанушкова Л.П.,Нарыжная Т.В. Использование шквары для пищевых целей. // Мясная индустрия СССР. – 1982. - № 11. – С.11 – 15.

11.       Извекова Г.И. Протеолитические свойства гриба Em. glabra. // Микробиология. – 1985. – т.54. – С.62 – 65.

12.       Каверзиева Е.Д. Стандартный метод определения протеолитической активности для комплексных препаратов протеиназ. // Приклад. биохимия и микробиология. – 1971. – т.7. № 2. – С.225 – 228.

13.       Калунянц К.А., Дорохов В.В., Лосякова Л.С., Величко Б.А. Направленный биосинтез ферментов микроорганизмами. // Труды ВНИИсинтезбелок. М.: 1974. – В.2. – С.220.

14.       Караваева Н.Н., Садыкходжаева Н.Г. Получение высокоустойчивого препарата протеолитических ферментов гриба Torula thermophila шт.Уз. ПТ при культивировании в ферментере. // Приклад. биохимия и микробиология. – 1985. – Т.XXI. - № 1. – С.24 – 27.

15.       Колычева З.И. Химия и питание. // Химия в школе. – 1997. - № 4. – С.86 – 88.

16.       Кочетов Г.А. Практическое руководство по энзимологии. – М.: Высшая школа. – 1980. – С.272.

17.       Крестьянова И.Н., Васильева Л.И., Бартошевич Ю.Э., Ахпаров В.Л., Нахапетян Л.А. Изоэлектрическое фокусирование препарата протеолитических ферментов из Streptomyces 771. // Приклад. биохимия и микробиология. – 1983. – Т.XIX. - № 2. – С.217 – 225.

18.       Крылова Н.В. Интеграция как важная составляющая учебного процесса. // Химия в школе. – 1997. - № 1. – С.21 – 26.

19.       Кулагин П.Г. Межпредметные связи в процессе обучения. – М.: Просвещение. – 1981. – С.96.

20.       Кавренова Г.И., Руденская Т.Н. Афинная хроматография протеиназ. // Химия протеолитических ферментов. Материалы 2 Всесоюзного симпозиума по химии протеолитических ферментов. – Углич. – 1979. – С.134.

21.       Максимова В.Н. Межпредметные связи в учебно-воспитательном процессе в современной школе. – М.: Просвещение. – 1987. – С.160.

22.       Межпредметные связи в учебном процессе. – М.: Просвещение. – 1974. – С.

23.       Назаренко В.М. Что нужно знать о продуктах, которые мы употребляем в пищу. // Химия в школе. – 1997. - № 5. – С.16 – 25.

24.       Насонова Л.В. Биотехнология получения протеиназы актиномицета Streptomyces chromogtnis. // Афтореф. дисс. канд. техн. наук. – Воронеж. – 1988. – С.24.

25.       Осуществление межпредметных связей в процессе обучения. – Владимир. – 1984. – С.136.

26.       Расулундзатуву М.З. Биосинтез и исследование протеолитического комплекса  Streptomyces fulvoviricus ВКМАс – 161. // Автор. дисс. канд. техн. наук. – Воронеж. – 1989. – С.21.

27.       Рожанская Т.И., Морголина Н.А., Андреева Т.В. Использование ультрафильтрации в процессах очистки протеолитических ферментов. // Материалы 2 Всесоюзного симпозиума по химии протеолитических ферментов. – Углич. – 1979. – С.134.

28.       Фрашель Б., Шишкова Э.А. Свойства протеолитических ферментов, содержащихся в культуральной жидкости  Actinomyces rimous. // Приклад. биохимия и микробиология. – 1968. - № 6. – С.627 – 631.

29.       Шаталов М.А. Межпредметные связи в формировании системных знаний. // Химия в школе. – 1997. - № 5. – С.26 – 29.

30.       Aussein M., Magdel-Din, Abdel-Gawald E.M. Protease and amylase activities of Asp. flawis grown on hudrocarbons and oxygenated hydrocarbous // Biotechnol. And Bioeng. – 1983. – v.25. – Nr.12. – p.3197 – 3199.

31.       Knud Aunstrup – Proteinases // Novo Research Institute, Bagsvaerd, Denmark, - 1979. – p.114.

32.       Odibo F.I., Obi S.K. Purification and some properties of a thermostable protease of Jherm. Thal // j. Appl. Microbiol. And Biothehnol. – 1988. – v.3. – p.327 –332.