RSS    

   Функции белков в организме

пищеварении белковые молекулы перевариваются до аминокислот, которые,

будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во

все ткани и клетки организма. Здесь наибольшая часть аминокислот

расходуется на синтез белков различных органов и тканей, часть—на синтез

гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные

служат как энергетический материал. Т.е. белки выполняют каталитические

(ферменты), регуляторные (гормоны), транспортные (гемоглобин, церулоплазмин

и др.), защитные (антитела, тромбин и др.) функции

Белки — важнейшие компоненты пищи человека и корма животных.

Совокупность непрерывно протекающих химических превращений белков занимает

ведущее место в обмене веществ организмов. Скорость обновления белков у

живых организмов зависит от содержания белков в пище, а также его

биологической ценности, которая определяется наличием и соотношением

незаменимых аминокислот

Белки растений беднее белков животного происхождения по содержанию

незаменимых аминокислот, особенно лизина, метионина, триптофана. Белки сои

и картофеля по аминокислотному составу наиболее близки белкам животных.

Отсутствие в корме незаменимых аминокислот приходит к тяжёлым нарушениям

азотистого обмена. Поэтому селекция зерновых культур направлена, в

частности, и на повышение качества белкового состава зерна.

Свойства ферментов.

Важнейшим свойством ферментов является преимущественное одной из

нескольких теоретически возможных реакций. В зависимости от условий

ферменты способны катализировать как прямую так и обратную реакцию. Это

свойство ферментов имеет большое практическое значение.

Другое важнейшее свойство ферментов - термолабильность, т. е. высокая

чувствительность к изменениям температуры. Так как ферменты являются

белками, то для большинства из них температура свыше 70 C приводит к

денатурации и потере активности. При увеличении температуры до 10 С реакция

ускоряется в 2-3 раза, а при температурах близких к 0 С скорость

ферментативных реакций замедляется до минимума.

Следующим важным свойством является то, что ферменты находятся в тканях

и клетках в неактивной форме (проферменте). Классическими его примерами

являются неактивные формы пепсина и трипсина. Существование неактивных форм

ферментов имеет большое биологическое значение. Если бы пепсин

вырабатывался сразу в активной форме, то пепсин "переваривал" стенку

желудка, т. е. желудок "переваривал" сам себя.

Когда в пищеварительном тракте или в эксперименте белки расщепляются на

более простые соединения, то через ряд промежуточных стадий (альбумоз и

пептонов) они расщепляются на полипептиды и, наконец, на аминокислоты.

Аминокислоты в отличие от белков легко всасываются и усваиваются

организмом. Они используются организмом для образования собственного

специфического белка. Если же вследствие избыточного поступления

аминокислот их расщепление в тканях продолжается, то они окисляются до

углекислого газа и воды.

Большинство белков растворяется в воде. Молекулы белков в силу их

больших размеров почти не проходят через поры животных или растительных

мембран. При нагревании водные растворы белков свертываются. Есть белки

(например, желатина), которые растворяются в воде только при нагревании.

При поглощении пища сначала попадает в ротовую полость, а затем по

пищеводу в желудок. Чистый желудочный сок бесцветен, имеет кислую реакцию.

Кислая реакция зависит от наличия соляной кислоты, концентрация которой

составляет 0,5%.

Желудочный сок обладает свойством переваривать пищу, что связано с

наличием в нем ферментов. Он содержит пепсин - фермент, расщепляющий белок.

Под влиянием пепсина белки расщепляются на пептоны и альбумозы. Железами

желудка пепсин вырабатывается в неактивном виде, переходит в активную форму

при воздействии на него соляной кислоты. Пепсин действует только в кислой

среде и при попадании в щелочную среду становится не гативным.

Пища, поступив в желудок, более или менее длительное время

задерживается в нем - от 3 до 10 часов. Срок пребывания пищи в желудке

зависит от ее характера и физического состояния - жидкая она или твердая.

Вода покидает желудок немедленно после поступления. Пища, содержащая

большее количество белков, задерживается в желудке дольше, чем углеводная;

еще дольше остается в желудке жирная пища. Передвижение пищи происходит

благодаря сокращению желудка, что способствует переходу в пилорическую

часть, а затем в двенадцатиперстную кишку уже значительно переваренной

пищевой кашицы.

Пищевая кашица, поступившая в двенадцатиперстную кишку, подвергается

дальнейшему перевариванию. Здесь на пищевую кашицу изливается сок кишечных

желез, которыми усеяна слизистая оболочка кишки, а также сок поджелудочной

железы и желчь. Под влиянием этих соков пищевые вещества - белки, жиры и

углеводы - подвергаются дальнейшему расщеплению и доводятся до такого

состояния, когда могут всосаться в кровь и лимфу.

Поджелудочный сок бесцветен и имеет щелочную реакцию. Он содержит

ферменты, расщепляющие белки, углеводы и жиры.

Одним из основных ферментов является трипсин, находящийся в соке

поджелудочной железы в недеятельном состоянии в виде трипсиногена.

Трипсиноген не может расщеплять белки, если не будет переведен в активное

состояние, т.е. в трипсин. Трипсиноген переходит в трипсин при

соприкосновении с кишечным соком под влиянием находящегося в кишечном соке

вещества энтерокиназы. Энтерокиназа образуется в слизистой оболочке

кишечника. В двенадцатиперстной кишке действие пепсина прекращается, так

как пепсин действует только в кислой среде. Дальнейшее переваривание белков

продолжается уже под влиянием трипсина.

Трипсин очень активен в щелочной среде. Его действие продолжается и в

кислой среде, но активность падает. Трипсин действует на белки и расщепляет

их до аминокислот; он также расщепляет образовавшиеся в желудке пептоны и

альбумозы до аминокислот.

В тонких кишках заканчивается переработка пищевых веществ, начавшаяся в

желудке и двенадцатиперстной кишке. В желудке и двенадцатиперстной кишке

белки, жиры и углеводы расщепляются почти полностью, только часть их

остается не переваренной. В тонких кишках под влиянием кишечного сока

происходит окончательное расщепление всех пищевых веществ и всасывание

продуктов расщепления. Продукты расщепления попадают в кровь. Это

происходит через капилляры, каждый из которых подходит к ворсинке,

расположенной на стенке тонких кишок.

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

Белки подразделяются на две большие группы: простые белки, или

протеины, и сложные белки, или протеиды.

При гидролизе протеинов в кислом водном растворе получают только а-

аминокислоты. Гидролиз протеидов дает кроме аминокислот и вещества

небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и др.); это соединения

белковых веществ с небелковыми.

Протеины.

Альбумины хорошо растворяются в воде. Встречаются в молоке, яичном

белке и крови.

Глобулины в воде не растворяются, но растворимы в разбавленных

растворах солей. К глобулинам принадлежат глобулины крови и мышечный белок

миозин.

Глутелины растворяются только в разбавленных растворах щелочей.

Встречаются в растениях.

Склеропротеины — нерастворимые белки. К склеропротеинам относятся

кератины, белок кожи и соединительных тканей коллаген, белок натурального

шелка фиброин.

Протеиды построены из протеинов, соединенных с молекулами другого типа

(простетическими группами).

Фосфопротеиды содержат молекулы фосфорной кислоты, связанные в виде

сложного эфира у гидроксильной группы аминокислоты серина. К ним относится

вителлин—белок, содержащийся в яичном желтке, белок молока казеин.

Гликопротеиды содержат остатки углеводов. Они входят в состав хрящей,

рогов, слюны.

Хромопротеиды содержат молекулу окрашенного вещества, обычно типа

порфина. Самым важным хромопротеидом является гемоглобин — переносчик

кислорода, окрашивающий красные кровяные тельца.

Нуклеопротеиды — протеины, связанные с нуклеиновыми кислотами. Они

представляют собой очень важные с биологической точки зрения

белки—составные части клеточных ядер. Нуклеопротеиды являются важнейшей

составной частью вирусов — возбудителей многих болезней.

При соединении двух или нескольких аминокислот образуется более сложное

соединение - полипептид. Полипептиды, соединяясь, образуют еще более

сложные и крупные частицы и в итоге - сложную молекулу белка.

ОБМЕН БЕЛКОВ

После расщепления белков в пищеварительном тракте образовавшиеся

аминокислоты всасываются в кровь. В кровь всасывается также незначительное

количество полипептидов - соединений, состоящих из нескольких аминокислот.

Из аминокислот клетки нашего тела синтезируют белок, причем белок, который

образуется в клетках человеческого организма, отличается от потребленного

белка и характерен для человеческого организма.

Образование нового белка в организме человека и животных идет

беспрерывно, так как в течении всей жизни взамен отмирающих клеток крови,

кожи, слизистой оболочки, кишечника и т. д. создаются новые, молодые

клетки. Для того чтобы клетки организма синтезировали белок, необходимо,

чтобы белки поступали с пищей в пищеварительный канал, где они подвергаются

расщеплению на аминокислоты, и уже из всосавшихся аминокислот будет

образован белок.

Если же, минуя пищеварительный тракт, ввести белок непосредственно в

кровь, то он не только не может быть использован человеческим организмом,

он вызывает ряд серьезных осложнений. На такое введение белка организм

отвечает резким повышением температуры и некоторыми другими явлениями. При

повторном введении белка через 15-20 дней может наступить даже смерть при

параличе дыхания, резком нарушение сердечной деятельности и общих

судорогах.

Белки не могут быть заменены какими-либо другими пищевыми веществами,

так как синтез белка в организме возможен только из аминокислот.

Для того чтобы в организме мог произойти синтез присущего ему белка,

необходимо поступление всех или наиболее важных аминокислот.

Из известных аминокислот не все имеют одинаковую ценность для

организма. Среди них есть аминокислоты, которые могут быть заменены другими

или синтезированными в организме из других аминокислот; наряду с этим есть

и незаменимые аминокислоты, при отсутствии которых или даже одной из них

белковый обмен в организме нарушается.

Белки не всегда содержат все аминокислоты: в одних белках содержится

большее количество необходимых организму аминокислот, в других -

незначительное. Разные белки содержат различные аминокислоты и в разных

соотношениях.

Белки, в состав которых входят все необходимые организму аминокислоты,

называются полноценными; белки, не содержащие всех необходимых аминокислот,

являются неполноценными белками.

Для человека важно поступление полноценных белков, так как из них

организм может свободно синтезировать свои специфические белки. Однако

полноценный белок может быть заменен двумя или тремя неполноценными

белками, которые, дополняя друг друга, дают в сумме все необходимые

аминокислоты. Следовательно, для нормальной жизнедеятельности организма

необходимо, чтобы в пище содержались полноценные белки или набор

неполноценных белков, по аминокислотному содержанию равноценных полноценным

белкам.

Поступление полноценных белков с пищей крайне важно для растущего

организма, так как в организме ребенка не только происходит восстановление

отмирающих клеток, как у взрослых, но и в большом количестве создаются

новые клетки.

Обычная смешанная пища содержит разнообразные белки, которые в сумме

обеспечивают потребность организма в аминокислотах. Важна не только

биологическая ценность поступающих с пищей белков, но и их количество. При

недостаточном количестве белков нормальный рост организма

приостанавливается или задерживается, так как потребности в белке не

покрываются из-за его недостаточного поступления.

К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного

происхождения, кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам.

Неполноценные белки - преимущественно растительного происхождения. Однако

некоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки.

Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют

белки мяса, яиц, молока и др.

Список литературы

1. Энциклопедия «Кругосвет» стр. 217-225

2. Энциклопедия «Фрегат» стр. 321-329

Страницы: 1, 2, 3


Новости


Быстрый поиск

Группа вКонтакте: новости

Пока нет

Новости в Twitter и Facebook

                   

Новости

© 2010.