Функции белков в организме
Функции белков в организме
Реферат
На тему: «Функции белков в организме»
Выполнил: Кирпиченко Д. А.
Проверила: Гоморова Р. А.
Ангарск 2003
СОДЕРЖАНИЕ
|Введение |2 |
|Строение белка и его функции |2 |
|Функции белков в организме. |4 |
|Классификация белков |8 |
|Обмен белков |8 |
|Список литературы | |
| |10 |
ВВЕДЕНИЕ
Нормальная деятельность организма возможна при непрерывном поступлении
пищи. Входящие в состав пищи жиры, белки, углеводы, минеральные соли, вода
и витамины необходимы для жизненных процессов организма.
Питательные вещества, являются источником энергии, покрывающей расходы
организма, и строительным материалом, который используется в процессе роста
организма и воспроизведения новых клеток, замещающих отмирающие. Но
питательные вещества в том виде, в каком они употребляются в пищу, не могут
всасываться и быть использованными организмом. Только вода, минеральные
соли, и витамины всасываются и усваиваются в том виде, в каком они
поступают.
Питательными веществами называются белки, жиры и углеводы. Эти вещества
являются необходимыми составными частями пищи. В пищеварительном тракте
белки, жиры и углеводы подвергаются как физическим воздействиям
(измельчаются и перетираются), так и химическим изменениям, которые
происходят под влиянием особых веществ - ферментов, содержащихся в соках
пищеварительных желёз. Под влиянием пищеварительных соков питательные
вещества расщепляются на более простые, которые всасываются и усваиваются
организмом.
Строение белка и его функции
"Во всех растениях и животных присутствует некое вещество, которое без
сомнения является, наиболее важным из всех известных веществ живой природы
и без которого жизнь была бы на нашей планете невозможна. Это вещество я
наименовал - протеин". Так писал еще в 1838 году голландский биохимик Жерар
Мюльдер, который впервые открыл существование в природе белковых тел и
сформулировал свою теорию протеина. Слово "протеин" (белок) происходит от
греческого слова "протейос", что означает "занимающий первое место". И в
самом деле, все живое на земле содержит белки. Они составляют около 50%
сухого веса тела всех организмов. У вирусов содержание белков колеблется в
пределах от 45 до 95%.
Белки являются одними из четырех основных органических веществ живой
материи (белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, жиры), но по своему значению
и биологическим функциям они занимают в ней особое место. Около 30% всех
белков человеческого тела находится в мышцах, около 20% - в костях и
сухожилиях и около 10% - в коже. Но наиболее важными белками всех
организмов являются ферменты, которые, хотя и присутствуют в их теле и в
каждой клетке тела в малом количестве, тем не менее управляют рядом
существенно важных для жизни химических реакций. Все процессы, происходящие
в организме: переваривание пищи, окислительные реакции, активность желез
внутренней секреции, мышечная деятельность и работа мозга регулируется
ферментами. Разнообразие ферментов в теле организмов огромно. Даже в
маленькой бактерии их насчитываются многие сотни.
Белки, или, как их иначе называют, протеины, имеют очень сложное
строение и являются наиболее сложными из питательных веществ. Белки -
обязательная составная часть всех живых клеток. В состав белков входят:
углерод, водород, кислород, азот, сера и иногда фосфор. Наиболее характерно
для белка наличие в его молекуле азота. Другие питательные вещества азота
не содержат. Поэтому белок называют азотосодержащим веществом.
Основные азотосодержащие вещества, из которых состоят белки, - это
аминокислоты. Количество аминокислот невелико - их известно только 28. Все
громадное разнообразие содержащихся в природе белков представляет собой
различное сочетание известных аминокислот. От их сочетания зависят свойства
и качества белков.
Белки играют исключительно важную роль в живой природе. Жизнь немыслима
без различных по строению и функциям белков. Белки - это биополимеры
сложного строения, макромолекулы (протеины) которых, состоят из остатков
аминокислот, соединенных между собой амидной (пептидной) связью. Кроме
длинных полимерных цепей, построенных из остатков аминокислот
(полипептидных цепей), в макромолекулу белка могут входить также остатки
или молекулы других органических соединений. На одном кольце каждой
пептидной цепи имеется свободная или ацилированная аминогруппа, на другом -
свободная или амидированная карбоксильная группа.
Конец цепи с аминогруппой называется М-концом, конец цепи с
карбоксильной группой — С-концом пептидной цепи. Между СО - группой одной
пептидной группировки и NH - группой другой пептидной группировки могут
легко образовываться водородные связи.
Группы, входящие в состав радикала R аминокислот, могут вступать во
взаимодействие друг с другом, с посторонними веществами и с соседними
белковыми и иными молекулами, образуя сложные и разнообразные структуры.
В макромолекулу белка входит одна или несколько пептидных цепей,
связанных друг с другом поперечными химическими связями, чаще всего через
серу (дисульфидные мостики, образуемые остатками цистеина). Химическую
структуру пептидных цепей принято называть первичной структурой белка или
секвенцией.
Для построения пространственной структуры белка пептидные цепи должны
принять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, которая
закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными
группировками отдельных участков молекулярной цепи. По мере образования
водородных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к
образованию максимального числа водородных связей и соответственно к
энергетически наиболее выгодной конфигурации.
Впервые такая структура на основе рентгеноструктурного анализа была
обнаружена при изучении главного белка волос и шерсти-кератина Полингом
американским физиком и химиком. Ее назвали А-структурой или А-спиралью. На
один виток спирали приходится по 3,6-3,7 остатков аминокислот. Расстояние
между витками около 0,54 миллиардной доле метра. Строение спирали
стабилизируется внутримолекулярными водородными связями.
При растяжении спираль макромолекулы белка превращается в другую
структуру, напоминающую линейную.
Но образованию правильной спирали часто мешают силы отталкивания или
притяжения, возникающие между группами аминокислот, или стерические
препятствия, например, за счет образования пирролидиновых колец пролина и
оксипролина, которые заставляют пептидную цепь резко изгибаться и
препятствуют образованию спирали на некоторых её участках. Далее отдельные
участки макромолекулы белка ориентируются в пространстве, принимая в
некоторых случаях достаточно вытянутую форму, а иногда сильноизогнутую,
свернутую пространственную структуру.
Пространственная структура закреплена вследствие взаимодействия
радикалов R и аминокислот с образованием дисульфидных мостиков, водородных
связей, ионных пар или других химических либо физических связей. Именно
пространственная структура белка определяет химические и биологические
свойства белков.
В зависимости от пространственной структуры все белки делятся на два
больших класса: фибриллярные (они используются природой как структурный
материал) и глобулярные (ферменты, антитела, некоторые гормоны и др.).
Свойства белка могут сильно изменяться при замене одной аминокислоты
другой. Это объясняется изменением конфигураций пептидных цепей и условий
образования пространственной структуры белка, которая в конечном счете
определяет его функции в организме.
Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы отдельных белков,
весьма различно: в инсулине 51, в миоглобине - около 140. Поэтому и
относительная молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах
- от 10 тысяч до многих миллионов На основе определения относительной
молекулярной массы и элементарного анализа установлена эмпирическая формула
белковой молекулы - гемоглобина крови (C738H1166O208S2Fe)4 Меньшая
молекулярная масса может быть у простейших ферментов и некоторых гормонов
белковой природы. Например, молекулярная масса гормона инсулина около 6500,
а белка вируса гриппа — 320 000 000. Вещества белковой природы (состоящие
