Ферменты
гликозилтрансферазы и другие. ТрансферазыТрансферазы благодоряблагодаря
разнообразию переносимых ими остатков принимают участие в промежуточном
обмене веществ.
ГИДРОЛАЗЫ – ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление различных
субстратов (при участии молекул воды). В зависимости от этого среди них
различают эстеразы, расщипляющие сложноэфирную связь между карбоновыми
кислотами (липаза) тиоловыхтиоловых эфиров, фосфоэфирную связь и так
далиедалее; гликозидазы, расщепляющие гликозидные связи, пептид -
гидролазы, действует на пептидную связь и другие.
ЛИАЗЫ. К этой группе относятся ферменты, способные отщеплять различные
группы от субстрата негидролитическимне гидролитическим путём с
образованием двойных связей или, напротив, присоединять группы к двойной
связи. При расщеплении образуется Н2О или СО2 или большие остатки- например
ацетил- СоА. Лиазы играют весьма важную роль в процессе обмена веществ.
ИЗОМЕРАЗЫ – ферменты, катализирующие превращение изомерных форм друг в
друга, то - есть осущевствляющиеосуществляющие внутримолекулярное
превращение различных групп. К ним относятся не только ферменты,
стимулирующие реакции взаимных переходов оптических и геометрических
изомеров, но и такие, которые могут способствовать превращению альдоз в
кетозы или перемещению эфирной связи и другие.
ЛИГАЗЫ. Раньше эти ферменты не отделяли от лиаз, так как реакция последних
часто идёт в двух направлениях, однако недавно было выяснено, что синтез и
распад в большинстве случаев происходит под влиянием различных ферментов, и
на этом основании ввыделенвыделен отдельный класс лигаз (синтетаз).
Ферменты, обладающие двойным действием, получили название бифункциональных.
Лигазы принимают участие в реакции соединения двух молекул, то-естьто есть
синтетических процессах, сопровождающихся расщеплением макроэнергитических
связей АТФ или других макроэргов.
«Первое подразделение ферментов на самые крупные группы (6 классов)
основано не на названии субстрата, а на природе химической реакции, которую
фермент катализирует. Далее, внутри классов ферменты делят на подклассы,
руководствуясь строением субстрата. В подклассы объединяют ферменты данного
класса, действующие на сходно построенные субстраты. На этом деление не
заканчивается. Ферменты Робота естьмама и прапажа каждого подкласса
разбивают на подклассы, в которых ещё строже уточняют структуру химических
групп, отличающих субстраты друг от друга. Подкласс это последняя низшая
ступень классификации. Внутри подклассов перечисляют уже отдельные,
индивидуальные ферменты. Таким образом, вся система проста и достаточно
стройна:
КЛАСС- ПОДКЛАСС- ПОДПОДКЛАСС- ИНДИВИДУАЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ.
В соответствии с этим принципом классификации предложена очень удобная
система нумерации (индексации) ферментов. Каждый индекс состоит из четырёх
цифр, разделённых точками:
1. Номер класса.
2. Номер подкласса в данном классе
3. Номер подподкласса
4. Номер, присвоенный данному индивидуальному ферменту этого подподкласса»
(В. И. Розенгарт Ферменты- двигатели жизни)
Например, амилаза-фермент, гидролизующий крахмал с которой мы уже
встречались неоднократно, имеет индекс 3.2.1.1. Классификация ферментов
построена так, что в ней оставлены свободные места для ещё не открытых
ферментов.
НОМЕНКЛАТУРА.
Ферментология очень долго не располагала, строг научной номенклатурой
ферментов. Наименования ферментам давали по случайным признакам
(тривиальная номенклатура), по названию субстрата (рациональная), по
химическому составу фермента, наконец, по типу катализируемой реакции и
характеру субстрата. Примерами тривиальной номенклатуры могут служить
названия таких ферментов, как пепсин (от греч. пепсин - пищеварение),
трипсин (от греч. трипсис - разжижаю) и папаин (от названия дынного дерева
Carica papaja, из сока которого он выделен). По действию все эти ферменты
являются протеолитическими, т. е. ускоряют гидролиз протеинов (белков).
Характерное название была дано группе окрашенных внутриклеточных ферментов,
ускоряющих окислительно-восстановительные реакции в клетке, - цитохромы (от
лат. citos - клетка и chroma - цвет).
Наибольшее распространение получила рациональная номенклатура, согласно
которой название фермента составляется из названия субстрата характерного
окончания -аза. Она была предложена более столетия тому назад, в 1883 г. Э.
Дюкло - учеником Л. Пастера. Так, фермент, ускоряющий реакцию гидролиза
крахмала, получил название амилаза (от греч. амилон - крахмал), гидролиза
жиров - липаза (от греч. липос - жир), белков (протеинов) - протеаза,
мочевины - уреаза (от греч. уреа - мочевина) и т. п. Когда методами
аналитической химии были достигнуты известные успехи в расшифровке
химической природы простетических групп, возникла новая номенклатура
ферментов. Их стали именовать по названию простетической группы, например,
геминфермент (простетическая группа - гем), пиридоксаль- фермент
(простетическая группа - пиридоксаль) и т.п. Затем в названии фермента
стали указывать как на характер субстрата, так и на тип катализируемой
реакции. К примеру, фермент, отнимающий водород от молекулы янтарной
кислоты, называют сукцинатдегидрогеназой, подчеркивая этим одновременно и
химическую природу субстрата, и отнятие атомов водорода в процессе
ферментативного действия:
- 2Н
НООС - СH2 - СН2 – CООН НООС - СН = СН – СООН
Янтарная кислота Дегидрирование Малеиновая
кислота
В 1961 г. Международная комиссия по номенклатуре ферментов представила V
Международному биологическому конгрессу проект номенклатуры, построенный на
строго научных принципах. Проект был утвержден конгрессом, и новая
номенклатура прочно вошла в ферментологию. Согласно этой (Московской)
номенклатуре название ферментов составляют из химического названия
субстрата и названия той реакции, которая осуществляется ферментом . Если
химическая реакция, ускоряемая ферментом, сопровождается переносом
группировки атомов от субстрата к акцептору, название фермента включает
также химическое наименование акцептора. Например, пиридоксальфермент,
катализирующий реакцию переаминирования между L-аланином и ?-кетоглутаровой
кислотой, называется L-аланин: 2-оксоглутарат аминотрансфераза. В этом
названии отмечены сразу три особенности: 1) субстратом является L-аланин;
2) акцептором служит 2-окcоглутаровая кислота; З) от субстрата к акцептору
передается аминогруппа.Названия ферментов по научной номенклатуре
неизмеримо выигрывают в точности, но становятся в ряде случаев гораздо
сложнее старых, тривиальных. Так, уреаза (тривиальное название), ускоряющая
реакцию гидролиза - мочевины на оксид углерода (IV) и аммиак, по научной
номенклатуре именуется карбамид - амидогидролазой:
Н2N - СО - NН2 + Н2О 2NН3 + СО2
В этом названии дано точное химическое наименование субстрата и указано,
что фермент катализирует реакцию гидролиза аминогруппы. Трегалаза,
ускоряющая реакцию гидролиза трегалозы, называется трегалоза-1-глюко-
гидролазой.. В связи со значительным усложнением научных названий в новой
номенклатуре допускается сохранение наряду с новыми старых тривиальных,
рабочих названий ферментов. Международной комиссией был составлен детальный
список всех известных в то время ферментов, существенно дополненный в 1972
г. при пересмотре, как классификации, так и номенклатуры некоторых
ферментов, где рядом с новым научным названием каждого фермента приведено
старое, а также указан химизм катализируемой ферментом реакции и в
некоторых случаях природа фермента. Таким образом, исключается возможность
путаницы в наименовании ферментов. В 1964 г. список включал 874 фермента; в
последующее время он был существенно дополнен и возрос до 1770 ферментов в
1972 г. и до 2003 ферментов в 1979 г.
АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ.
Для исследования или практического работника, занимающегося ферментами,
определение активности ферментов - это постоянная, повседневная работа,
потому что любое изучение свойств ферментов, любое применение их в
практической деятельности- в медицине и в народном хозяйстве- всегда
связано с необходимостью знать, с какой скоростью протекает ферментативная
реакция. Что бы понять и правильно оценить результаты определения
ферментативной активности, нужно совершенно отчётливо представить себе, от
каких факторов зависит скорость реакции, какие условия оказывают на неё
влияние. Таких условий много. Прежде всего это соотношение концентрации
самих реагирующих веществ: фермента и субстрата. Далее, это всевозможные
особенности той среды, в которой протекает реакция: температура,
кислотность, наличие солей или других примесей, способных как ускорять, так
и замедлять ферментативный процесс, и так далее. Попытаемся рассмотреть
поближе эти условия.
ВЛИЯНИЕ РЕАКЦИЙ СРЕДЫ.
Для большинства известных в настоящее время ферментов определён оптимум РН,
при котором они обладают максимальной активностью. Эта величина- важный
