Курсовая работа: Питание как важнейшая потребность человека
Белки. Белковый обмен и биосинтез белка
Белки[v] представляют собой природные высокомолекулярные органические соединения (биополимеры), построенные из остатков 20 аминокислот, которые соединены пептидными связями в длинные цепи линейных полимеров. Белковые молекулы могут содержать в себе от нескольких тысяч до нескольких миллионов аминокислотных остатков. Во всех организмах белки играют исключительно важную роль: они участвуют в построении клеток и тканей, являются биокатализаторами (ферменты), гормонами, дыхательными пигментами (гемоглобины), защитными веществами (иммуноглобулины) и др. Иными словами, жизнь на Земле протекает в условиях прежде всего белкового обмена. Ф. Энгельс так определяет жизнь: «Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь». Молекулы всех белков построены из четырех «жизненных» элементов: водорода, углерода, кислорода и азота. Существование небелковых форм жизни на Земле принципиально невозможно, хотя теоретически они могут существовать но, разумеется, в совершенно иных, чем на нашей планете условиях. Математически подсчитано, что общее количество возможных вариаций белковых соединений составляет порядка 10300. Этим объясняется фактическая неисчерпаемость жизненных форм, которые могут возникать в процессе органической эволюции живого мира.
Как было сказано выше, белковая молекула представляет собой полимер, мономерами (составными звеньями) которого являются аминокислоты. Аминокислоты суть класс органических соединений, содержащих карбоксильные (-COOH) и аминогруппы (-NН2); в химическом отношении они обладают свойствами и кислот, и оснований. Аминокислоты участвуют в обмене азотистых веществ всех организмов (исходное соединение при биосинтезе гормонов, витаминов, медиаторов, пигментов, пуриновых и пиримидиновых оснований, алкалоидов и др.). Природных аминокислот свыше 150. Однако только 20 важнейших аминокислот служат мономерными звеньями, из которых построены все белки (порядок включения аминокислот в них определяется генетическим кодом). Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию т. н. незаменимых аминокислот, коих существует ровно восемь[vi]. Для человека незаменимые аминокислоты - это: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин и в некоторых случаях аргинин. Все незаменимые аминокислоты поступают в организм исключительно в составе пищевого животного белка (см. ниже). Отсутствие или недостаток незаменымых аминокислот приводит к грубым нарушениям жизнедеятельности организма, остановке роста, падению массы тела, нарушениям обмена веществ, при острой недостаточности – к гибели организма.
Известно, что белки подвергаются гидролизу под влиянием ферментов экзо- и эндопептидаз, образующихся в желудочно-кишечном тракте (желудок, поджелудочная железа и кишечник). Эндопептидазы, образующиеся в желудке и входящие в состав желудочного сока, вызывают расщепление белка в средней его части до альбумоз и пептонов. Экзопептидазы, образующиеся в поджелудочной железе и тонкой кишке, обеспечивают отщепление концевых участков белковых молекул и продуктов их распада до аминокислот, всасывание которых происходит в тонкой кишке при наличии АТФ.
Наблюдения показывают, что за три недели в организме взрослого человека белки обновляются наполовину путем использования аминокислот, поступающих с пищей и за счет распада и ресинтеза. По данным Мак-Мюррей (1980), при азотистом равновесии ежедневно синтезируется 500 г белков, т. е. в 5 раз больше, чем поступает с пищей. Это может быть достигнуто при повторном использовании аминокислот, в том числе и образующихся при распаде белков в организме.
Нарушение гидролиза белков могут быть вызваны многими причинами: воспаление, опухоли желудка, кишечника, поджелудочной железы; резекции желудка и кишечника; общие процессы типа лихорадки, перегревания и гипотермии (охлаждения); при усилении кишечной перистальтики[vii].
Нерасщепленные белки поступают в толстую кишку, где под влиянием микрофлоры начинаются процессы гниения, приводящие к образованию активных аминов и ароматических соединений. Эти токсические вещества обезвреживаются в печени путем соединения с серной кислотой. При всасывании нерасщепленного белка возможна аллергизация организма.
Нарушения расщепления и всасывания белков, так же как и недостаточное поступление белков в организм, ведут к развитию белкового голодания, нарушению синтеза белка, анемии[viii], гипопротеинемии[ix], склонности к отекам, недостаточности иммунитета. В условиях белкового голодания активируется ряд компенсаторных механизмов, в результате чего происходит мобилизация белка из тканей, его расщепление и выведение продуктов его обмена. Формируется отрицательный азотистый баланс, то есть прогрессирующая потеря азота, как основного компонента белковых молекул. Мобилизация белка является одной из причин дистрофии, в том числе в мышцах, лимфоидных органах, желудочно-кишечном тракте, что усугубляет нарушение расщепления и всасывания белков (замыкается порочный круг).
При белковом голодании и увеличении синтеза некоторых гормонов активируются тканевые ферменты и распад белка прежде всего в поперечно-полосатой мускулатуре, лимфоидных узлах и тканях желудочно-кишечного тракта. Образующиеся аминокислоты выделяются в избытке с мочой. Изменения проявляются в виде депрессии иммунитета, повышенной склонности к инфекционным процессам, дистрофии различных органов (скелетной мускулатуры, сердца, лимфоузлов, ЖКТ).
Образование и выведение конечных продуктов белкового обмена.
В результате превращений аминокислот образуется аммиак, который обладает сильно выраженным токсическим эффектом, особенно для клеток нервной системы. В организме сформирован ряд компенсаторных процессов, обеспечивающих связывание аммиака. В печени из аммиака образуется мочевина, которая является сравнительно безвредным продуктом. В клетках аммиак связывается с глютаминовой кислотой с образованием глютамина. В почках аммиак соединяется в ионом водорода и в виде солей аммония выводится с мочой.
Конечные продукты азотистого обмена выделяются из организма различными путями: мочевина и аммиак – преимущественно с мочой; вода – с мочой, через легкие и потоотделением; СО2 – преимущественно через легкие и в виде солей с мочой и потом. Эти небелковые азотсодержащие вещества, составляют остаточный азот. В норме его содержание в крови не должно превышать 20-40 мг% (14,3-28,6 ммоль/л). Нарушения образования мочевины и выделения азотистых продуктов сопровождаются расстройствами водно-солевого баланса, нарушением функций органов и систем организма, особенно нервной системы. Возможно развитие комы.
Белковые молекулы в виду их высочайшей видо- и индивидуальной для данной особи специфичности представляют собой чужеродные для организма вещества. Повторное внутривенное введение животным и человеку чужеродного белка приводит к его гибели вследствие сильнейшей аллергической реакции (анафилактический шок). Поэтому белок, поступающий в организм должен быть расщеплен на более простые и неспецифичные для данной особи, более универсальные вещества. Этими веществами являются его мономеры – аминокислоты. Под влиянием пищеварительных ферментов белковые молекулы, поступающие в составе пищи, фрагментируются (см. выше), благодаря чему становится возможным и происходит их усвоение, всасывание в кровь и включение в белковый обмен. Попадая в конечные пункты назначения – клетки – аминокислоты включаются в универсальный для всего живого мира процесс – биосинтез белка[x]. Вследствие этого процесса образуются специфические только для данной особи эндогенные (внутренние) белки, которые теперь могут быть использованы организмом в качестве различных биологически-активных веществ или строительного материала в процессе непрерывного обновления клеток организма. Как известно, биосинтез белка происходит под контролем со стороны дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК), входящей в состав наследственного аппарата клетки. Последовательность нуклеотидов, образующих цепь ДНК согласно принципу комплементарности [xi]определяет последовательность нуклеотидов информационной рибонуклеиновой кислоты (иРНК). В свою очередь, структура иРНК определяет структуру рибосомальной РНК[xii] (рРНК), которая является конечным пунктом реализации наследственной информации на стадии биосинтеза белка. Непосредственно на матрице рРНК при участии тРНК (транспортной РНК) происходит окончательная сборка протеиновой молекулы. Аминокислоты вновь образованной белковой молекулы располагаются в строгом порядке, согласно распределению триплетов[xiii] (см. таблицу 1) в иРНК.
Таким образом, последовательность аминокислот в синтезированной внутри организма молекуле протеина определяется первичной структурой ДНК через посредство комплекса рибонуклеиновых кислот (иРНК, рРНК и тРНК). Весь процесс сборки белка сопровождается специализированными ферментами (ДНК- и РНК-полимеразами, транскриптазами, рестриктазами, лигазам и т. д.), которые выполняют роль «обслуживающего персонала» и осуществляют обратную связь в процессе биосинтеза белка.
