Быстрый поиск

Контрольная работа: Химические процессы в биологическом организме

Содержание

1. Опишите пути внедрения ферментативных методов синтеза в химическое производство

2. Найдите способ определения содержания аминокислот триптофана и цистеина в составе белков. Напишите соответствующие уравнения реакции

3. Покажите специфику строения и состава структурных белков биологической мембраны

4. Дайте сравнительную характеристику всех видов РНК. Оформите ответ в виде таблицы, указав молярную массу, минорные основания, углеводы, структуру, место локализации, функции

5. Фермент лактатдегидрогенеза окисляет молочную кислоту в пировиноградную. Покажите с помощью уравнения данной реакции механизм действия кофермента НАД

6. Объясните комплементарный механизм репликации ДНК и его роль в обеспечении специфичности воспроизведения структуры. Дайте соответствующие схемы

7. Какие метаболиты образуются в результате окислительного дезаминирования глутаминовой кислоты, аспарагиновой кислоты и аланина? Напишите уравнения реакций дальнейшего превращения метаболитов в организме. Назовите ферменты, катализирующие эти процессы

8. Напишите уравнение реакции фосфолирирования галактозы при участии соответствующей киназы и дальнейшего перехода фасфарного эфира галактозы во фруктозу 6-фосфат. Дайте полное название метаболитов и ферментов, ускоряющих эти реакции

9. HS-KoA необходим для активирования высших жирных кислот. Укажите пути его высвобождения в организме животных и напишите соответствующие уравнения реакций

10. Охарактеризуйте окислительное фосфорилирование на примере окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты. Чем отличается окислительное фосфорилирование от фотосинтетического?

11. Охарактеризуйте сходство и различие в действии соматотропина (гормона роста) и инсулина. Укажите, к какому классу относится каждый из них

12. На примере превращений 3-фофоглицеринового альдегида покажите взаимосвязь углеводного и липидного обменов. Напишите уравнения реакций

Используемая литература

1. Опишите пути внедрения ферментативных методов синтеза в химическое производство

Ферменты, или энзимы, представляют собой высокоспециализированный класс веществ белковой природы, используемый живыми организмами для осуществления с высокой скоростью многих тысяч взаимосвязанных химических реакций, включая синтез, распад и взаимопревращение огромного множества разнообразных химических соединений. Жизнь и многообразие ее проявлений – сложная совокупность химических реакций, катализируемых специфическими ферментами. И.П. Павлов считал ферменты «возбудителями всех химических превращений» у живых существ. Как известно, важнейшим свойством живого организма является обмен веществ, ускоряющим аппаратом, основой молекулярных механизмов, интенсивности которого являются ферменты. «Вся тайна животной жизни,– писал Д.И. Менделеев,– заключается в непрерывных химических превращениях веществ, входящих в состав животных тканей».

В настоящее время теоретические и практические достижения энзимологии используются в решении многих проблем биохимии и молекулярной биологии, включая их сравнительное и эволюционное рассмотрение. «Под знаком молекулярной энзимологии,– говорил на III Всесоюзном биохимическом съезде (1974) А.Е. Браунштейн,– развивается и встречное течение – реконструкция или интеграция, восходящая от молекулярного яруса к высшим уровням структурно-функциональной организации живого и пронизывающая весь комплекс актуальных проблем биологии и медицины».

Ферменты обеспечивают осуществление таких важнейших процессов жизнедеятельности, как экспрессия (реализация) наследственной информации, биоэнергетика, синтез и распад биомолекул (обмен веществ). Изучение их способствует проникновению в суть и сокровенные тайны того загадочного явления, которое мы называем жизнью. Этими обстоятельствами может быть объяснено пристальное внимание исследователей к проблемам структуры, функций и молекулярных механизмов действия ферментов.

От неорганических катализаторов ферменты отличаются рядом характерных особенностей. Прежде всего, ферменты чрезвычайно эффективны и проявляют в миллионы и миллиарды раз более высокую каталитическую активность в условиях умеренной температуры (температура тела), нормального давления и в области близких к нейтральным значениям рН среды.

Полипептидная цепь способна самопроизвольно формировать и удерживать особую пространственную структуру. Исходя из формы белковых молекул белки делят на фибриллярные и глобулярные. В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в компактную структуру сферической формы, или глобулу. Обычно эти белки хорошо растворимы в воде. К их числу относятся почти все ферменты, транспортные белки крови и многие запасные белки. Фибриллярные белки представляют собой нитевидные молекулы, скрепленные друг с другом поперечными связями и образующие длинные волокна или слоистые структуры. Они обладают высокой механической прочностью, нерастворимы в воде и выполняют главным образом структурные и защитные функции. Типичными представителями таких белков являются кератины волос и шерсти, фиброин шелка, коллаген сухожилий.

Порядок расположения ковалентно связанных аминокислот в полипептидной цепи называют аминокислотной последовательностью, или первичной структурой белков. Первичная структура каждого белка, кодируемая соответствующим геном, постоянна и несет в себе всю информацию, необходимую для формирования структур более высокого уровня. Потенциально возможное число белков, которые могут образоваться из 20 аминокислот, практически не ограничено.

В результате взаимодействия боковых групп аминокислотных остатков отдельные относительно небольшие участки полипептидной цепи принимают ту или иную конформацию (тип укладки), известную как вторичная структура белков. Наиболее характерными элементами ее являются периодически повторяющиеся a-спираль и b-структура. Вторичная структура весьма стабильна. Так как она в значительной мере определяется аминокислотной последовательностью соответствующего участка белка, становится возможным ее предсказание с определенной степенью вероятности. Термин «a -спираль» был введен американским биохимиком Л. Полингом, описавшим укладку полипептидной цепи в белке a -кератине в виде правосторонней спирали (a -спираль можно сравнить со шнуром от телефонной трубки). На каждый виток такой спирали в белке приходится 3,6 аминокислотных остатков. Это означает, что группа —С= О одной пептидной связи образует водородную связь с группой —NH другой пептидной связи, отстоящей от первой на четыре аминокислотных остатка. В среднем каждый a -спиральный участок включает до 15 аминокислот, что соответствует 3-4 оборотам спирали. Но в каждом отдельном белке длина спирали может сильно отличаться от этой величины. В поперечном сечении a -спираль имеет вид диска, от которого наружу направлены боковые цепи аминокислот.

b-структура, или b-складчатый слой, может быть образована несколькими участками полипептидной цепи. Эти участки растянуты и уложены параллельно друг другу, связываясь между собой водородными связями, которые возникают между пептидными связями. Они могут быть ориентированы в одном и том же или в противоположных направлениях (направление движения вдоль полипептидной цепи принято считать от N-конца к С-концу). В первом случае складчатый слой называют параллельным, во втором — антипараллельным. Последний образуется, когда пептидная цепь делает резкий поворот вспять, образуя изгиб (b-изгиб). Боковые цепи аминокислот ориентированы перпендикулярно плоскости b-слоя.

Относительное содержание a -спиральных участков и b-структур может широко варьироваться в разных белках. Существуют белки с преобладанием a-спиралей (около 75% аминокислот в миоглобине и гемоглобине), а основным типом укладки цепи во многих фибриллярных белках (в том числе фиброин шелка, b-кератин) является b-структура. Участки полипептидной цепи, которые нельзя отнести ни к одной из вышеописанных конформаций, называют соединительными петлями. Их структура определяется главным образом взаимодействиями между боковыми цепями аминокислот, и в молекуле любого белка она укладывается строго определенным образом.

Третичной структурой называют пространственное строение глобулярных белков. Но часто это понятие относят к характерному для каждого конкретного белка способу сворачивания полипептидной цепи в пространстве. Третичная структура формируется полипептидной цепью белка самопроизвольно, по-видимому, по определенному пути (путям) свертывания с предварительным образованием элементов вторичной структуры. Если стабильность вторичной структуры обусловлена водородными связями, то третичная структура фиксируется разнообразной системой нековалентных взаимодействий: водородными, ионными, межмолекулярными взаимодействиями, а также гидрофобными контактами между боковыми цепями неполярных аминокислотных остатков. В некоторых белках третичная структура дополнительно стабилизируется за счет образования дисульфидных связей (—S—S—-связей) между остатками цистеина. Как правило, внутри белковой глобулы расположены боковые цепи гидрофобных аминокислот, собранные в ядро (их перенос внутрь глобулы белка выгоден термодинамически), а на периферии находятся гидрофильные остатки и часть гидрофобных. Белковую глобулу окружает несколько сотен молекул гидратной воды, необходимой для стабильности молекулы белка и нередко участвующей в его функционировании. Третичная структура подвижна, отдельные ее участки могут смещаться, что приводит к конформационным переходам, которые играют значительную роль во взаимодействии белка с другими молекулами. Третичная структура является основой функциональных свойств белка. Она определяет образование в белке ансамблей функциональных групп — активных центров и зон связывания, придает им необходимую геометрию, позволяет создать внутреннюю среду, являющуюся предпосылкой протекания многих реакций, обеспечивает взаимодействие с другими белками.

Страницы: 1, 2