Функции белков в организмах живых существ
входящий в состав волос, роговых покровов, шерсти и перьев. К этому же
классу белков относится белок натурального шелка - фиброин, вязкая
сиропообразная жидкость, затвердевающая на воздухе в прочную нерастворимую
нить. Этот белок имеет вытянутые полипептидные цепи, соединенные друг с
другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет, по-видимому,
высокую механическую прочность натурального шелка.
Пептидные цепи глобулярных белков сильно изогнуты, свернуты и часто
имеют форму жестких шариков—глобул. Молекулы глобулярных белков обладают
низкой степенью асимметрии, они хорошо растворимы в воде, причем вязкость
их растворов невелика. Это прежде всего белки крови—гемоглобин, альбумин,
глобулин и др.
Следует отметить условность деления белков на фибриллярные и
глобулярные, так как существует большое число белков с промежуточной
структурой.
Свойства белка могут сильно изменяться при замене одной аминокислоты
другой. Это объясняется изменением конфигураций пептидных цепей и условий
образования пространственной структуры белка, которая в конечном счете
определяет его функции в организме.
Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы отдельных белков,
весьма различно: в инсулине 51, в миоглобине - около 140. Поэтому и
относительная молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах
- от 10 тысяч до многих миллионов На основе определения относительной
молекулярной массы и элементарного анализа установлена эмпирическая формула
белковой молекулы - гемоглобина крови (C738H1166O208S2Fe)4 Меньшая
молекулярная масса может быть у простейших ферментов и некоторых гормонов
белковой природы. Например, молекулярная масса гормона инсулина около 6500,
а белка вируса гриппа — 320 000 000. Вещества белковой природы (состоящие
из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидной связью), имеющие
относительно меньшую молекулярную массу и меньшую степень пространственной
организации макромолекулы, называются полипептидами. Провести резкую
границу между белками и полипептидами трудно. В большинстве случаев белки
отличаются от других природных полимеров (каучука, крахмала, целлюлозы),
тем, что чистый индивидуальный белок содержит только молекулы одинакового
строения и массы. Исключением является, например, желатина, в составе
которой входят макромолекулы с молекулярной массой 12 000— 70000.
Строением белков объясняются их весьма разнообразные свойства. Они
имеют разную растворимость: некоторые растворяются в воде, другие — в
разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не обладают
свойством растворимости (например, белки покровных тканей). При растворении
белков в воде образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система
(раствор высокомолекулярного вещества). Некоторые белки могут быть выделены
в виде кристаллов (белок куриного яйца, гемоглобина крови).
Белки играют важнейшую роль в жизнедеятельности всех организмов. При
пищеварении белковые молекулы перевариваются до аминокислот, которые,
будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во
все ткани и клетки организма. Здесь наибольшая часть аминокислот
расходуется на синтез белков различных органов и тканей, часть—на синтез
гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные
служат как энергетический материал. Т.е. белки выполняют каталитические
(ферменты), регуляторные (гормоны), транспортные (гемоглобин, церулоплазмин
и др.), защитные (антитела, тромбин и др.) функции
Белки — важнейшие компоненты пищи человека и корма животных.
Совокупность непрерывно протекающих химищеский превращений белков занимает
ведущее место в обмене веществ организмов. Скорость обновления белков у
живых организмов зависит от содержания белков в пище, а также его
биологической ценности, которая определяется наличием и соотношением
незаменимых аминокислот
Белки растений беднее белков животного происхождения по содержанию
незаменимых аминокислот, особенно лизина, метионина, триптофана. Белки сои
и картофеля по аминокислотному составу наиболее близки белкам животных.
Отсутствие в корме незаменимых аминокислот приходит к тяжёлым нарушениям
азотистого обмена. Поэтому селекция зерновых культур направлена, в
частности, и на повышение качества белкового состава зерна.
КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ
Белки подразделяются на две большие группы: простые белки, или
протеины, и сложные белки, или протеиды.
При гидролизе протеинов в кислом водном растворе получают только а-
аминокислоты. Гидролиз протеидов дает кроме аминокислот и вещества
небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и др.); это соединения
белковых веществ с небелковыми.
Протеины.
Альбумины хорошо растворяются в воде. Встречаются в молоке, яичном
белке и крови.
Глобулины в воде не растворяются, но растворимы в разбавленных
растворах солей. К глобулинам принадлежат глобулины крови и мышечный белок
миозин.
Глутелины растворяются только в разбавленных растворах щелочей.
Встречаются в растениях.
Склеропротеины — нерастворимые белки. К склеропротеинам относятся
кератины, белок кожи и соединительных тканей коллаген, белок натурального
шелка фиброин.
Протеиды построены из протеинов, соединенных с молекулами другого
типа (простетическими группами).
Фосфопротеиды содержат молекулы фосфорной кислоты, связанные в виде
сложного эфира у гидроксильной группы аминокислоты серина. К ним относится
вителлин—белок, содержащийся в яичном желтке, белок молока казеин.
Гликопротеиды содержат остатки углеводов. Они входят в состав хрящей,
рогов, слюны.
Хромопротеиды содержат молекулу окрашенного вещества, обычно типа
порфина. Самым важным хромопротеидом является гемоглобин — переносчик
кислорода, окрашивающий красные кровяные тельца.
Нуклеопротеиды — протеины, связанные с нуклеиновыми кислотами. Они
представляют собой очень важные с биологической точки зрения
белки—составные части клеточных ядер. Нуклеопротеиды являются важнейшей
составной частью вирусов — возбудителей многих болезней.
При соединении двух или нескольких аминокислот образуется более
сложное соединение - полипептид. Полипептиды, соединяясь, образуют еще
более сложные и крупные частицы и в итоге - сложную молекулу белка.
РОЛЬ БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМЕ.
Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной
мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков.
Белки - незаменимый строительный материал. Одной из важнейших
функций белковых молекул является пластическая. Все клеточные мембраны
содержат белок, роль которого здесь разнообразна. Количество белка в
мембранах составляет более половины массы.
Многие белки обладают сократительной функцией. Это прежде
всего белки актин и миозин, входящие в мышечные волокна высших организмов.
Мышечные волокна - миофибриллы - представляют собой длинные тонкие нити,
состоящие из параллельных более тонких мышечных нитей, окруженных
внутриклеточной жидкостью. В ней растворены аденозинтрифосфорная кислота
(АТФ), необходимая для осуществления сокращения, гликоген - питательное
вещество, неорганические соли и многие другие вещества, в частности
кальций.
Велика роль белков в транспорте веществ в организме. Имея
различные функциональные группы и сложное строение макромолекулы, белки
связывают и переносят с током крови многие соединения. Это прежде всего
гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию
берет на себя еще один транспортный белок - миоглобин.
Еще одна функция белка - запасная. К запасным белкам относят
ферритин - железо, овальбумин - белок яйца, казеин - белок молока, зеин -
белок семян кукурузы.
Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны.
Гормоны - биологически активные вещества, которые оказывают влияние на
обмен веществ. Многие гормоны являются белками, полипептидами или
отдельными аминокислотами. Одним из наиболее известных белков-гормонов
является инсулин. Этот простой белок состоит только из аминокислот.
Функциональная роль инсулина многопланова. Он снижает содержание сахара в
крови, способствует синтезу гликогена в печени и мышцах, увеличивает
образование жиров из углеводов, влияет на обмен фосфора, обогащает клетки
калием. Регуляторной функцией обладают белковые гормоны гипофиза - железы
внутренней секреции, связанной с одним из отделов головного мозга. Он
выделяет гормон роста, при отсутствии которого развивается карликовость.
